Chemische Selektion: Nur bestimmte Aminosäuren verbinden sich zu Ur-Peptiden

Perlen_mit_Aminosäuren800x800

Eines der großen Rätsel über den Ursprung des Lebens ist die Herkunft der Proteine. Alle Proteine setzen sich aus lediglich bis zu 20 verschiedenen Aminosäuren zusammen, die wie Perlen auf einer Schnur aufgereiht sind. Nur die Reihenfolge, Anzahl und eventuell eine nachträgliche Modifikation der Aminosäuren bestimmen Form und Funktion des Proteins. Warum aber gerade diese 20 Aminosäuren? Warum nicht mehr, nicht weniger, warum keine anderen?

Ein amerikanisches Forscherteam hat drei natürliche, sogenannte proteinogene, Aminosäuren mit drei chemisch sehr ähnlichen Aminosäuren,  die aber nicht zu den 20 proteinogenen  gehören, verglichen und festgestellt, dass die proteinogenen Aminosäuren sich zusammen mit einer organischen Säure spontan recht gut zu einer Kette aufreihen, während bei den nicht-proteinogenen Verzweigungen und Nebenreaktionen vorherrschten. Die Autoren der in der Zeitschrift Proceedings of the National Academy of Sciences (Doi: 10.1073/pnas.1904849116) erschienenen Studie schließen daraus, dass die proteinogenen Aminosäuren einen chemischen Vorteil besaßen. Sie selektierten sich sozusagen selbst auf natürliche Weise für die Biochemie des Lebens.

Wie Perlen auf einer Schnur – oder Stühle in einer Stuhlreihe

Alle Aminosäuren besitzen ein Zweikohlenstoff-Grundkörper. Ein Kohlenstoffatom in diesem Grundkörper ist zu einer Säuregruppe oxidiert, der andere Kohlenstoff trägt eine Aminogruppe sowie einen sogenannten organischen Rest.

Wäre eine Aminosäure ein Stuhl in einem Theatersaal, dann wäre der Zweikohlenstoffkörper die Sitzfläche und die Säuregruppe und die Aminogruppe würden jeweils den rechten und linken Haken bilden, mit dem die Stühle für eine Sitzreihe ineinander verhakt werden. Der organische Rest wäre die Lehne, und in unserem Theatersaal gäbe es 20 unterschiedliche Stühle mit jeweils anders gestalteten Lehnen.

Wäre eine Aminosäure ein Stuhl in einem Theatersaal, dann wäre ein Protein eine Sitzreihe aus ineinander verhakten Stühlen.

Was also haben die 20 proteinogenen Aminosäuren, was andere Aminosäuren (also gleicher Sitz, aber andere Lehnen) nicht haben? Moran Frenkel-Pinter von der National Science Foundation (NSF) – National Aeronautics and Space Administration (NASA) Center for Chemical Evolution in Atlanta (USA) und seine Kollegen nahmen drei proteinogene Aminosäuren genauer unter die Lupe. Diese Aminosäuren mit Namen Arginin, Histidin und Lysin haben eine Gemeinsamkeit: Sie sind positiv geladen. Alle drei haben an der Spitze ihrer „Lehne” eine Kohlenstoff-Stickstoff-Wasserstoffgruppe mit positiver Ladung. Bei Lysin ist dies eine Aminogruppe, also Stickstoff mit drei Wasserstoffatomen, bei Histidin ein fünfgliedrigen Kohlenstoff-Stickstoff-Ring namens Imidazol und bei Arginin eine sogenannte Iminoharnstoffgruppe, auch Guanidingruppe genannt.

Der Vergleich

Diese positiv geladenen proteinogenen Aminosäuren verglichen die Forscher mit drei nicht-proteinogenen Aminosäuren, die Lysin ähnelten, aber nur drei (Ornithin), zwei (Diaminobuttersäure) und ein Kohlenstoffatom (Diaminopropionsäure) im organischen Rest bis zur Aminogruppe besaßen.

Dann mischten die Wissenschaftler die in Wasser gelösten Aminosäuren mit einer weiteren organischen Säure, Glykolsäure oder Milchsäure, und ließen das Gemisch langsam eintrocknen. Viele Forscher vermuten nämlich, dass die ersten langen proteinartigen Ketten noch keine reinen Aminosäureketten waren, sondern mindestens Teilstücke aus Polyester besaßen – Polyester sind kettenförmige Moleküle, die mit der sogenannten Esterbindung miteinander verknüpft sind.

Esterbindungen bilden sich leichter, und die Wissenschaft ist sich ziemlich sicher, dass es auf einer noch leblosen Erde kleine organische Säuren wie Glykolsäure und Milchsäure gegeben hatte, denn sie sind sogar in Meteoritengestein nachgewiesen worden.

Nach der Vermutung könnten sich zuerst Polyester-Aminosäure-Ketten namens Depsipeptide gebildet haben. Daraus selektionierten sich allmählich die reinen Aminosäureketten heraus, die Peptide. Die Wissenschaftler nehmen an, dass die Peptid-Verknüpfung (einer der „Haken” zum Verbinden der Theaterstühle, um bei der Analogie mit den Stühlen zu bleiben) dauerhaft die Esterverknüpfung verdrängte.

 

Bessere „Verhakung”

Bei dem Eintrocknungsversuch bildeten Lysin und die anderen proteinogenen Aminosäuren Arginin und Histidin tatsächlich Depsipeptide mit der Glykolsäure. In diesen Depsipeptiden waren die Aminosäuren – in Analogie mit den Theaterstühlen – über die Sitzfläche „verhakt”, nicht über die Lehne, den organischen Rest.

Das war anders bei den nichtproteinogenen Aminosäuren. Die drei getesteten Aminosäuren Ornithin, Diaminobuttersäure und Diaminopropionsäure reagierten zwar auch zu Depsipeptiden, aber mit viel mehr Fehlern: Die Verhakungen fanden nicht nur an der Sitzfläche statt, sondern auch über die Lehne. Damit lagen einige Stühle quer in der Reihe, oder die Reihen verschränkten sich untereinander.

Die Wissenschaftler folgern aus ihren Experimenten, dass es eine natürliche Selektion für bestimmte Aminosäuren gegeben haben könnte, weil sich nur mit denen lange, lineare Ketten bilden konnten, wie sie später in den Proteinen gebraucht wurden. Und nur die Proteine mit ihrer einzigartigen Zusammensetzung an Aminosäuren wurden als Bau- und Hilfsstoffe Teil des Lebens.

 

Das Positive: Lysin und die anderen und die RNA

Die drei getesteten Aminosäuren Lysin, Arginin und Histidin sind, wie gesagt, durch ihre Stickstoffgruppen positiv geladen. Viele Wissenschaftler vermuten, dass solche Aminosäuren oder, wenn es sie dann schon gegeben hatte, die Depsipeptide sich mit einer weiteren Klasse von sehr ursprünglichen organischen Molekülen auf der noch leblosen Urerde haben zusammenlagern können: den Ribonukleinsäuren, auch RNA genannt. Die RNA gilt nach der „RNA-zuerst”-Hypothese als der ganz entscheidende Baustein des Lebens, weil sie Erbinformation tragen und weitergeben kann. RNA ist negativ geladen.

Positiv und negativ ziehen sich an, das heißt mit positiv geladenen Depsipeptiden und negativ geladener RNA könnte ein frühes Zusammenspiel zweier essentieller Bausteine des Lebens stattgefunden haben. Um den Weg zur komplexen Biochemie des Lebens freizumachen.